El pasado 15 de octubre Paralab BIO organizó en el Parque Científico de Madrid una jornada de técnicas de caracterización biofísica de vanguardia. Su objetivo era ofrecer una visión integral sobre las últimas técnicas de utilizadas para explorar macromoléculas en biología molecular.
Técnicas de caracterización biofísica
La división biológica de la distribuidora Paralab se enfoca en el estudio de células, proteínas y moléculas mediante distintos equipos y técnicas. Dentro de estas técnicas, además de las de imagen para investigación preclínica y las de procesado de células, han desarrollado también las de caracterización biofísica.
Para presentar dichas técnicas el equipo de Paralab BIO trajo a las jornadas a dos expertos de la empresa suiza Creoptix (del grupo Malvern Panalytical) y de la británica Applied Photophysics. Ambas expusieron técnicas complementarias de gran utilidad.
Interferometría acoplada a rejillas
La primera ponencia corrió a cargo de Oksana Reznichenko, científica de aplicaciones en biociencias de Creoptix. Reznichenko detalló los principios de la interferometría acoplada a rejillas (Grating-Coupled Interferometry -GCI-). La CGI puede utilizarse con gran potencia en muestras biológicas complejas, pero no funciona tan bien para muestras pequeñas. También detalló su nuevo método waveRAPID© para medir la cinética.
Estabilidad e interacción proteínica
A continuación Markus Epe, director de ventas y aplicaciones de Applied Photopysics, ofreció una didáctica charla sobre estabilidad de proteínas. Se trata de una condición necesaria para multitud de estudios, pero cuya comprobación a menudo se obvia y puede dar lugar a resultados inadecuados. Para determinarla Epe describió diversos métodos basados en fluorescencia y sus principios y se centró en su sistema SUPR-DSF de nanofluorimetría de barrido diferencial (nDSF).
Estas técnicas tienen múltiples aplicaciones, como agregación de anticuerpos monoclonales, detección de cambios sutiles en la estabilidad de proteínas o fijación de ligandos, entre otros.
Acelerando el descubrimiento de fármacos
Tras el café, Reznichenko se centró en el sistema WAVE aplicado al descubrimiento de fármacos. Describió los resultados de diversos estudios que emplean dicho sistema, como para acortar el desarrollo de ensayos o el perfilado de anticuerpos.
Interacción de proteínas
Para concluir la jornada Epe puso el foco en la interacción entre proteínas y el análisis ultrarrápido de su cinética. En concreto se refirió a dos herramientas muy versátiles. La primera es el llamado stopped flow, que estudia reacciones rápidas en soluciones mediante cambios en señales ópticas. Sus aplicaciones cubren la enzimología, la fijación proteína-ligando o la interacción entre proteínas, por ejemplo.
La segunda técnica, empleada para el análisis estructural de proteínas, es el dicroísmo circular (CD). El CD mide la diferencia de absorbancia entre luz polarizada dextral y sinistralmente que atraviesa el objeto de estudio. Gracias a ello el CD permite la comparación de estructuras, con la consiguiente detección de cambios, mutaciones, homólogos, etc.
En suma, la jornada ofreció a los asistentes una buena perspectiva sobre las complejidades moleculares de los sistemas biológicos a través de estas técnicas de vanguardia.
